Адам денесиндеги белоктун ролу

өз милдеттерин дене белоктор үчүн абдан маанилүү.

белоктордун негизги милдеттерин түшүнүк адамдын нормалдуу жашоосун камсыз кылуу үчүн заттардын классынын канчалык маанилүү экенин көрсөтүүдө.

19-кылымда, окумуштуулар мындай деген:

  • белок органдары уникалдуу болуп саналат, жашоонун негизи болуп саналат
  • тирүү жандыктарга жана жаратылыш айлана-чөйрөнүн ортосундагы заттардын туруктуу алмашууну талап кылат.

Бул жоболор убакыт жыргалчылыгы үчүн өзгөрүүсүз бойдон калууда.

Белоктордун негизги түзүмү

жөнөкөй белок деп аталган белок чакан блоктон түзүлгөн ири молекула бирдиги химиялык бажы - бирдей жана ар кандай сыныктары менен аминокислоталарды. heteropolymers сыяктуу түзүмдүк курамы. табигый белоктор ар дайым кислоталар класс өкүлдөрү амино 20 гана таба алабыз. белоктордун негизги түзүмү көмүртек милдеттүү түрдө катышуусу менен мүнөздөлөт - C, N - N, суутекти - H, кычкылтек - O. көбүнчө күкүрт кездешет - S. татаал белоктор, аминокислоталарды тышкары аталган proteids башка заттарды камтылган. Демек, алардын курамы канал болушу мүмкүн - P, жез - Cu, темир - Fe, iodo - I, селен - Se.

табигый протеиндер Aminocarboxylic кислоталарынын химиялык түзүлүшү жана биологиялык мааниси боюнча жиктелет. химиктер үчүн химиялык классификация маанилүү, биологиялык - бардык.

адамдын денеси ар дайым эки агымдары өзгөрүүлөр болот:

  • бузулушу, кычкылдануу, кайра иштетүү азык-түлүк менен келди да,
  • жаңы материалдарды биологиялык синтези зарыл.

табигый белоктор ар дайым табылган 12 аминокислота адам денесинин биологиялык синтез жолу менен түзүлүшү мүмкүн. Алар анча маанилүү деп аталат.

8 аминокислота бир киши синтезделген мүмкүн эмес болчу. Алар зарыл болгон тамак-аш менен келиши керек.

абдан маанилүү амин кислоталары катышуусунун негизинде, белоктор, эки топко бөлүнөт.

  • Complete белоктор аминокислота адамдын денесине керектүү кислоталары бар. абдан маанилүү амин кислоталары талап коюлган белоктор быштак, сүт азыктары, канаттуулардын, малдын этин жана суу жана тузсуз балыкты жана жумуртка бар.
  • бир же бир нече кислоталардын кемтиги протеиндер маанилүү өтүп кеткен туура эмес болушу мүмкүн. Бул өсүмдүк белокторду камтыйт.

медициналык дүйнөлүк коомчулук "кемчиликсиз" белок абдан маанилүү жана оор абдан маанилүү амин кислоталары так эске алуу менен катышы бар адамдар менен салыштырып, азык-түлүк белок сапатын баалоо. бир белок "идеалдуу" мүнөзү жок. мүмкүн болушунча ага мал белоктор сыяктуу жакын. Жер-жемиштер белоктор көбүнчө бири-ченемдик топтолуу же андан көп аминокислота кереги жок. Эгерде белок кошуу үчүн жетишпеген бөлүгүн толугу менен кирет.

Өсүмдүктөр жана жаныбарлар пайда белоктордун негизги булагы

ички илим-жылы тамак-аш химия окутуучу комплекстүү изилдөө менен алектенет, бир топ A.P.Nechaeva, ишенимдештерине студенттер. Команда рыногунда колдо болгон негизги тамак-аш азыктарынын протеиндин курамын аныктоо максатында өткөрүлдү.

  • Маанилүү! Аныкталган ишмерлер эмес жегенге жерлерден бошотулган алынган буюмдун 100 грамм бир протеин тууралуу маалымат берүү.

  • ири соя камтылган белоктун суммасы, ашкабактын үрөнү, арахис (34,9 - 26,3 г).
  • 20 30-ж баалуулуктар буурчак аныкталган, буурчак, гайкалар, күн караманын даны.
  • Бадам, кадимки жаъгак, скорлупе 15 20 к саны менен мүнөздөлөт.
  • Грек жаңгагы, кесме, көпчүлүк таруу (күрүч тышкары, жатка кебеги) 10 15 түзгөн буюмдун 100 грамм күнүнө белок гр.
  • 5 10 грамм чейинки диапазондогу күрүч жана жүгөрү бүркүп, нан, сарымсак, өрүктү алышат.
  • 100г капуста, козу карын, картошка, өрүктөн да, протеин кызылчасы айрым класстар 2 5 гр болуп саналат.
  • Мейиз, чамгыр, сабиз, таттуу калемпир, бир аз белок бар, аларды аткаруу 2 грамм ашкан эмес.

Бул жерде өсүмдүктөрдүн нерсени табууга мүмкүн эмес болсо, анда белок топтолуу анын өтө кичине, же болбосо ал бардык жерде эмес. Мисалы, мөмө-жемиш ширелеринен белок табигый өсүмдүк майларында, өтө аз - баарын эмес.

  • белок максималдуу топтолуу балык жейрендей, катуу жана кайра иштетүү сыр коёндорго эт (21,1 28,9 г) менен аныкталган.
  • буюмдардын көп саны 15 белок 10 граммга чейин камтыйт. Бул бир куш, морская рыба (capelin башка) болот, мал, эт, кара икра, кальмар, быштак, Умалат сыр, таза суунун балык.
  • Capelin, жумуртка, чочконун 12,7 буюмдун 100 грамм 15 гр белок чейин камтылган.
  • Йогурт, айран, сыр сандык мүнөздөлгөн быштак 5 - 7,1 с.
  • Сүт, камкаймак, каймак 2,8 3 г белок бар.

азыктарын малыктарын көп баскычтуу тазалоо жараянына менен өсүмдүктөр жана жаныбарлар протеин негизги булактарынын (сорпо, колбаса, Балык, колбаса) тууралуу кызыктуу маалымат эмес. Алар дайыма сергек тамактануу сунуш эмес. Бул буюмдардын Кыска мөөнөттүү пайдалануу олуттуу эмес.

Тамак-протеин ролу

ордуна байыркы, денедеги зат бир натыйжасы катары ар дайым жаңы бир белок молекуласы пайда болот. ар башка органдарда синтез баасы бирдей эмес. саат, мүнөт ичинде мындай сандагы инсулин сыяктуу белоктор гормондор, тез арада (resinteziruyutsya) кыскартылат. Белоктор боор, 10 күндүн ичинде калыбына ичегинин былжырлуу кабыкча. Мээнин белок молекулалары, сөөктөргө, тутумдаштыргыч ткань синтезин кыскартуу, узун калыбына (resynthesis) алты айга чейин созулушу мүмкүн.

жараян кайра иштетүү жана азот балансынын синтези менен мүнөздөлөт.

  • Мен жараткан адам толук саламаттык азот балансында нөлгө барабар. Алсак, тамак-аш менен протеиндер менен кирген азот жалпы массасы, бирдей салмак бузулуп, азыктары менен чыгаруу болуп саналат.
  • Жаш организмдер ургалдуу өнүгүп жатат. Жакшы менен азот балансы. Протеин өндүрүшүнүн караганда бир кыйла аз болот.
  • кары-жылы ооруп терс азот балансы. дагы качан келген тамак жыйынтыктары азот зат азыктары салмагы менен бошотту.

тамак-протеин ролу денедеги биохимиялык жараянына катышуу үчүн келген тема же кислота компоненттеринин амино адам талап кылынган санын камсыз кылуу болуп саналат.

Нормалдуу зат алмашууну камсыз кылуу үчүн да маанилүү - Сен күн адамга жалмап канчалык муктаж белок

адам 1 кг салмагына 1 г белок - ата мекендик жана АКШ алектенүүнү 0,8 тамак сунуштайбыз. Figures орточо жатат. Number күчтүү жаш курагына жараша, иш адамдын жашоо түрүн. Орточо алганда, бир күнү бир белок 100 грамм 60 грамм ичип сунуштайт. физикалык иш менен алектенген адамдар үчүн баасы күнүнө 120 граммга чейин көбөйтүлүшү мүмкүн. малыктарын хирургия, жугуштуу оорулардын бар адамдар үчүн, ошондой эле баасы күнүнө 140 граммга чейин көбөйгөн. Diabetics күнүнө 140г чейин болушу мүмкүн протеин тамак-жогорку мазмуну менен тамак сунуш кылат. зат бузулушу бар адамдар, подагра менен жалганчы кыйла аз белок керектеши керек. күнүнө 40 гр - алар үчүн ченем 20.

активдүү спорт менен алектенген адамдар үчүн, куруу булчуң массасы, баасы жогорулайт, ал спортчу органы 1 кг салмагына 1.6-1.8 г жетиши мүмкүн.

  • Маанилүү! Сиз жүктер тамактанып күнү канчалык муктаж белок - машыктыруучу, ал суроого жооп тактоо максатка ылайыктуу болуп саналат. Адистер окутуунун бардык түрлөрүнө энергия керектөө жөнүндө маалыматтар бар, спортсмен нормалдуу жашоосун камсыз кылуу жолдору.

бир белок маанилүү аминокислоталардан гана бар эмес, маанилүү бардык психологиялык иш-милдеттерин жүзөгө ашыруу үчүн, алардын этностук жуурулуштурууга натыйжалуулугу. Белок молекулалары уюм, эригичтиги, зили бар даражасын тyрдyy даражаларга ээ. 96%, сүт белок, жумуртка натыйжалуу жабышып. эт, балык-эсен 93-95% белок, айлануу. өзгөчө тери белоктор, чач болуп саналат. Өсүмдүк белок бар азыктар менен 60-80% га айлануу болуп саналат. жашылча-жылы 80% белок digestible, картошка - 70%, ал нан - 62-86%.

мал булактардан белоктордун Сунушталган үлүшү жалпы белок массасынын 55% болушу керек.

  • олуттуу зат өзгөрүүлөргө бир организм кишилердин белоктун жетишсиз. Мындай оорулар dystrophy деп, тойо. бузуу Кения уруулардан жашоочулары табылган биринчи жолу, ал азоттун, ичегилердин бузуу, булчуң иштеши, бирдиктүү өсүшүнө терс баланс менен мүнөздөлөт. Жарым-жартылай белок жетишсиздиги бир нече убакыт орто көрсөтүлүшү мүмкүн окшош белгилерин көрсөтө алабыз. баланын денесиндеги белоктун өзгөчө коркунучтуу жоктугу. Диеталык Мындай бузуулар өсүп Инсандын дене-боюнун жана акыл-турарын капа болот.
  • денедеги ашыкча белок бөлүп чыгаруу системасы ашыкча. бөйрөк жүгүн жогорулатат. бөйрөк тканы жараянына көз патологиясы бар татаал болушу мүмкүн. денедеги ашыкча белок, анда өтө жаман, тамак-аш жана башка баалуу компоненттерин жоктугу менен коштолуп жатат. Байыркы убакта, Азияда соттолгон адам гана этти тойгузган жаткан аткаруу ыкмасын, бар. Ошол уулануу төмөнкү ичегиде кылмыштын натыйжасында пайда ажыроо буюмдарды каза болду.

дененин белокту камсыз кылуу үчүн акылга сыярлык мамиле өтө маанилүү иш-аракетинин бардык системасынын натыйжалуу ишин камсыз кылат.

Изилдөө тарыхы

1728-жылы биринчи жолу белок (глютен түрүндө) алынган Анткени, буудай унунан бир италиялык Jacopo Bartolomeo Beccari. Белоктор ал жылуулук же аминокислоталардын таасири менен протеиндер уюйт (denature) касиеттерин байкалган турган French химиги Антуан де Fourcroy жана башка окумуштуулардын ишинин натыйжасында XVIII кылымда, биологиялык молекулалардын өзүнчө тобуна бөлүнүп калган. Ошол убакта мындай Методикалык сыяктуу белоктор изилденген ( "жумуртка агы"), Каныбыздагы (каны бир протеиндин) жана буудай глютен келген.

XIX кылымдын башталышы эле протеиндер башталгыч курамы жөнүндө айрым маалымат алган учурда, бул амино-кислоталар протеиндерди гидролиз чыгарган белгилүү болгон. Бул аминокислоталардын кээ бир (мисалы, Glycine жана орнитин) мүнөздөлгөн. Голландиялык химик Gerrit Mulder белоктун негизинде химиялык курамы анализ дээрлик бардык белоктор эмпирикалык бисмиллах окшош экенин ойлоп чыгарылды. 1836-жылы, Mulder белоктордун химиялык түзүлүшүн биринчи моделди сунуш кылган. радикалдардын теориясы боюнча, ал белоктун минималдуу түзүмдүк бөлүмдүн төмөнкү курамы бар деген пикирге келишти эселенип кийин өзгөртүүлөр: C40H62N10Оо,12. Бул бир, ал "белок" (Д) (грек protos чейин. - Биринчиден, негизги), жана теориясын - "деп аталат. Белок теориясы" деген термин "белок" дагы тагал химик Якоб Берселеус сунуш кылынган. түшүнүктөрдүн Mulder ылайык, ар бир белок көп белок бөлүмдөрүнүн, күкүрт жана канал турат. Мисалы, ал бир Каныбыздагы 10PrSP катары болуш жазып берүүнү сунуш кылды. Mulder да белоктор сыныгы изилденип - амино-кислоталардын жана бири аларга (орнитин) аз ката менен аныкталган, молекулалык масса бөлчөк - 131 daltons. белок белок жөнүндө жаңы маалыматтарды топтоо менен сынга үчүн теория эмес болчу, бирок, 1850-жылдын акырына карата дагы эле жалпы кабыл алынган болуп эсептелет чейин карабастан,.

XIX кылымдын аягында белок түзгөн амино-кислоталардын көпчүлүк изилденген. 1880-жылдын акырына карата абал боюнча. Орусиялык илимпоз А. YaDanilevskii болушу пептид топторун (CO-NH) жана бир белок молекуласынын белгиледи. 1894-жылы немис илимпоз Albrecht Kossel алдыга ал аминокислоталар белоктордун негизги курулуш материалы болгон деген теорияны койду. XX кылымдын немис химик башында Эмил өспүрүмдөр эксперимент белоктор пептиддик байланыштар менен байланышкан амино-кислотадан турган экенин далилдеген. Ал протеиндин амино-кислота тизмегине биринчи талдоо жасап, proteolysis кубулушун түшүндүрдү.

Бирок, жандуу организмдерге белоктордун негизги ролу 1926-жылга чейин таанылган жок, Америкалык химик Джеймс Sumner (кийинчерээк - Химия боюнча Нобел сыйлыгынын) энзим urease белок экенин көрсөткөн.

таза белок обочо татаалдыгы аларды изилдөө үчүн кыйын болду. Ошондуктан, алгачкы изилдөөлөр жонокой, кан белоктордун, жумуртка, ар түрдүү токсиндердин болуп көп санда, тазаланып мүмкүн polypeptides пайдалануу менен ишке ашырылган, ал эми тамак / зат энзимдер союу кийин чыгарат. жылдын аягында 1950-жылы компания Armor Hot Dog Co. көптөгөн изилдөөлөр үчүн сынамык предмети болуп калды бододо уйку бези, рибонуклеаз А, килограмм тазалоо мүмкүн.

Белоктордун экинчи түзүлүшү деген ой - аминокислоталарды арасындагы суутек байланыштары түзүүнүн натыйжасында, 1933-жылы William Astbury тарабынан сунушталган, бирок, Линос Pauling ийгиликтүү белоктор экинчи түзүлүшүн алдын алган алгачкы окумуштуу болуп саналат. Кийинчерээк, Walter Kauzman, Kai Linnerstrom-Ланг иш таянып, белоктун үчүнчүлүк структурасын мыйзамдарды түшүнүү үчүн олуттуу салым кошкон жана бул жараянга ролу, hydrophobic ара. 1940-жылы - 1950-жылдардын башында, Frederick Сэнгер ал 1955-жылы боло турган белоктордун тизилиши бир ыкмасын иштеп инсулин эки чынжыр менен аминокислота тизмеги аныкталып, белоктор экенин көрсөткөн - эмес, белгилүү бир түрдөгү шекерге тармакталган (мисалы катары амино-кислотадан сызыктуу полимерлер, бар ) чынжырлар же термодинамика cyclol. Биринчи суроо белок, алардын аминокислота тизмеги СССРди / орус илимпоздорду коюлса, 1972 аспартат-жылы башталган.

биринчи рентген демилгечи (XRD) тарабынан алынган белоктордун үч өлчөмдүү түзүлүшү, аягында 1950-жылы белгилүү болду - 1960-жылдары, жана курулуштар өзөктүк магниттик резонанс менен көрүү - 1980-жылы. 2012-жылы, белоктор үчүн маалыматтар банкы (белок маалыматтарынын банкы), болжол менен 87,000 белок түзүмдөр бар.

XXI кылымда, белоктордун изилдөө биз гана жеке тазаланып белокторду, ошондой эле чыр-котормочулук өзгөртүүлөрдү саны учурда өзгөртүү жана белоктордун, ткандарын, же бүтүндөй организмдин айрым клеткалары көп сандагы эмес, изилдөө бир жаңы баскычка өтөт. Биохимия Бул аймак Протеомика деп аталат. био ыкмаларын колдонуу менен рентген талдоо маалыматтарын иштеп чыгуу гана эмес, мүмкүн болуп калды, ал эми ошондой эле аминокислота тизмегинен негизинде бир белоктун түзүлүшүн алдын ала. Учурда, атом тактык үчүн программалык ыкманы колдонуп белок домендерди мейкиндик структуралардын чоң бир белок комплекстерин жана алдын ала Cryo-электрон микроскопту.

белок көлөмү аминокислоталарды санынын же daltons (молекулярдык салмагы), бирок улам белок молекулярдык салмагы салыштырмалуу чоң маанисине терминдердин туунду айтылат ченесе болот - kilodaltons (KDA). Ачыткы белоктор, орто эсеп менен, 466 аминокислоталарды түзгөн жана 53 KDA бир молекула салмакка ээ. Учурда белгилүү бир белок ири - Titinius - булчуң sarcomere бир курамдык бөлүгү болуп саналат, анын ар түрдүү генеалогиялык (isoforms) молекулярдык салмагы 3000-жылдан 3700 KDA үчүн чегинде өзгөрүлүп турат. Titina soleus булчуң (лат. Soleus) бир адам 38.138 аминокислотадан турат.

Amphoteric

Amphoteric белоктор шарттары эки кислота жана негизги касиеттерин көрсөтүшү көз каранды болгон мүлккө ээ. белоктор эритмеде болуусу жөндөмдүү химиялык топтордун бир нече түрүн сунуш: карбоксил кислота аминокислоталардын каптал чынжырындагы (аспарапш жана глутамин кислотасы) калдыктарын жана негизги аминокислотанын (биринчи кезекте, ε-амино LYSINE жана орун басары amidine калган каптал чынжыр азот-камтыган топторун (NH2) Бир аз азыраак даражада Аргинин - histidine imidazole калган). Ар бир белок бир isoelectric пунктунда менен мүнөздөлөт (Pi) - орто кычкылдыгы (рН) протеин молекуласынын жалпы электр заряды нөлгө барабар болсо, демек, алар электр тармагында (мис electrophoresis менен) алдыга эмес, турган. белок, ундагы жана эригичтиги боюнча isoelectric пункту минималдуу болуп саналат. саны Pi белокко кислота жана негизги аминокислоталарды катышына жараша болот: көп кислота аминокислоталарды камтыган протеиндерден, isoelectric упайлар кислота аралыгы (мисалы, протеиндер кислота аталат) менен жатып, белоктор негизги калдыктарын камтыган көп, ал эми - шакар менен (негизги белокторду ). нейтралдуу туздар белок химиялык топтордун болуусу даражасына таасир, себеби белок PI наркы да, ал жайгашкан иондук күч жана түрүнө туруучу жараша ар кандай болушу мүмкүн. белок Pi титрлөө сызыгын, мисалы, же isoelectric басым жасоо менен, чечкиндүү болот.

Жалпысынан алганда, белок Пи алар тарабынан аткарылган милдеттерин жараша, 5,5 пайыздан 7,0 үчүн омурткалуулар чокулары көпчүлүк протеиндер дене ткандарына isoelectric чекити, ал эми кээ бир учурларда, баалуулуктар экстремалдык аймактарында жатышат: мисалы, pepsin үчүн - протеаз катуу, суюк жана күкүм ашказан сок Pi

1, жана salmine үчүн - семга protamine өзгөчөлүгү Milt белок Аргинин жогорку мазмуну, - ПИ

12. белоктор улам кездешүүчү топтор менен өз ара электростатикалык менен нуклеин кислоталары байланышуу адатта негизги протеиндер болушу. белоктордун мисалдары гистондордун жана protamines болуп саналат.

Белоктор деген эмне?

Белоктор - өзгөчө жол менен байланышкан аминокислоталарды турган жогорку татаал органикалык бирикмелер. Ар бир белоктун өзүнүн жеке аминокислота тизмегин, мейкиндикте өзүнүн орду бар. Ал денеге кирген белоктор экенин түшүнүү өтө маанилүү, алар сыяктуу эле, алар аминокислоталарга бөлүштүрүлөт, алардын жардамы менен айлануу эмес, дене белок синтезделет.

Белоктордун пайда-жылы 22 амино-кислоталарды тартылган, 13 бири-бирине өтүшү мүмкүн болгон, 9 - phenylalanine, tryptophan, метионин, histidine, threonine, орнитин, valine, пролин, тирозин - зарыл. маанилүү кислоталардын алуунун жоктугу туура эмес, бул маанилүү иш-бузулуусуна алып келет.

белок Оже кандай гана чындык эмес, маанилүү, бирок бул амино-кислотадан турган кандай эле!

Кайсы белок

Белоктор (протеиндер / polypeptides) - органикалуулугу, бирге тыгыз байланышта жыйырма аминокислоталарды камтыган табигый полимер. Айкалышын түрлөрдүн ар кандай каралган. он эки маанилүү амино-кислоталардын синтези менен дене өзүн-өзү башкарат.

жыйырма сегиз керектүү аминокислоталар, белок менен да, өз алдынча орган тарабынан синтезделет мүмкүн эмес, аларды даярдоонун тамак-аш менен ишке ашат. Бул valine, орнитин, пролин, тирозин, tryptophan, метионин, threonine, phenylalanine жашоо үчүн маанилүү болуп саналат.

Кайсы белок

жаныбар жана өсүмдүк (келип чыгышы) айырмалай. Бул эки түрлөрүн колдонууну талап кылат.

жаныбарлар:

Жумуртка белок органынын (90-92%) тарабынан тез жана дээрлик толук өздөштүргөн болот. Белоктор кычкыл сүт азыктарын бир аз жаман (90%). Белоктор жаңы бүт сүт да аз (80%) өздөштүргөн.
абдан маанилүү амин кислоталары мыкты айкалышкан эт жана балык.

өсүмдүктөр:

Соя, зордуктоо жана пахта уруктар дене үчүн амино-кислотадан турган жакшы катышы бар. Мындай катышы алсызыраак өсүмдүктөрүн.

амино-кислота катышы бир идеалы менен эч продукт. Туура тамактануу жаныбар жана өсүмдүк протеиндин бир айкалышын билдирет.

"Эрежелерди" бийликтин негизи мал белок койду. Бул абдан маанилүү амин кислоталары мол, ал эми өсүмдүк жакшы белок өздөштүрүү менен камсыз кылууда.

Денеде белок милдети

кыртыштын болуп, иш-милдеттерди жүзөгө ашыруунун ар кандай аткарат:

  1. коргоо. Иштеп жаткан immunnosistemy - чет өлкөлүк заттарды тескөө. Бул антитело өндүрүшүн пайда болот.
  2. ташуу. Мындай гемоглобин (кычкылтек менен камсыз кылуу) ар кандай заттарды жеткирүү.
  3. ченемдик. гормоналдык көлөмүн сактоо.
  4. кыймылдаткыч. Кыймылдын бардык түрлөрү актин жана миозин менен камсыз кылат.
  5. пластик. бириктиргич кыртыш коллаген мазмуну үчүн мамлекеттик көзөмөл.
  6. каталитикалык. А катализатор жана биохимиялык кубулуштардын өтүшүн ылдамдатат.
  7. Сактоо жана берүү генетикалык маалымат (ДНК жана РНК).
  8. энергия. энергия менен бүт организмге аткарат.

Башкалары көрбөсө деми жоопкерчиликти камсыз кылуу, кыймылын жөнгө салган. көрүү милдети үчүн жооптуу сезимтал болсо родопсин аттуу белок.

Кан тамырлар, ага ыраазычылык билдиришкен жок, Эластин бар, алар толугу менен иштеп жатышат. Протеин fibrinogen кандын уюшун камсыз кылат.

Денеде бир белок жетишсиздиги симптомдору

белок жетишсиздиги туура эмес тамактануу жана заманбап адам .Башар жашоо өтө эле көп болуп саналат. жарык даярдыгы бир чарчоо жана бузулуу түрүндө чагылдырылган. организмдин өсүшү менен белгилери жетишсиз санын көрсөтүп турат:

  1. Жалпы алсыздык жана айлануу. Чөгүп маанай жана иш-аракет, ар кандай физикалык иш-булчуң чарчоо пайда, мотор макулдашуу начарлашы, маани жана эс начарлашы.
  2. баш оору пайда жана уктап баратат. Пайда уйкусуздук жана тынчсыздануу серотонин жоктугун билдирет.
  3. Тез-тез маанайымдын grouchy болуп саналат. энзим жана гормондор жоктугу толкунданып системасынын чарчап себеп: Кандайдыр бир себептерден улам, негизсиз ачууга, жан заарасын үчүн кыжырдануу.
  4. тери, темирөткү, өрчүгөн эмес. темир камтыган белок аз кандуулук жоктугу менен, кургак жана терисинин агыш анын белгилери, былжырлуу кабыгы.
  5. учу шишип кетет. кан плазмасын төмөн белоктун суу-туз балансы бузулат. кызыл ашыктан эле жагынын семиз суюктук топтолот.
  6. Poor жарааттарын жана Сүрүлгөн zazhivlyaemost. оңдоо клеткалар улам "курулуш материалы" жоктугунан болууда.
  7. Сыныктарын жана чачтын түшүүсү, тырмак ынсапсыз. Какач теринин кургап байланыштуу, г жана тырмак табак менен басканы үчүн белок жетишсиздиги органдын көпчүлүк жалпы белгиси болуп саналат. Hair жана тырмактары дайыма өсүп ошол замат болуп өсүшүнө жана жакшы абалда көмөк заттардын жетишсиздигинен жооп беришет.
  8. Бырп салмак жоготуу. эч кандай себепсиз менен жоголушу кг улам булчуң массасынын жоктугунан дене бир протеин пайда болушу үчүн ордун толтуруу үчүн зарыл болуп саналат.
  9. жүрөк жана кан тамырларынын аткарбоо, дем кыстыгуу пайда. Бул дем алуу, тамактануу, дарылоо иши, ошондой начарлоодо. кыймыл аракет жок, дем алуу оорлойт же суук тийгенде жана ээледи ооруган адам жөтөлгөндө.

Бул түрдөгү ошол замат тамак-аш режимин жана сапатын өзгөртүү керек симптомдору пайда менен күчөткөн, өмүр жолун карап чыгуу - анда дарыгерге кайрылыъыз.

Пайдалануу үчүн канча протеин керек

күнүнө керектөө нормасы жаш курагы, жынысы, ишке орноштуруу түрүнө жараша болот. Мазмуну (ылдый жакта) көрсөтүлгөн жана нормалдуу салмактагы үчүн иштелип чыккан стандарттары боюнча маалыматтар.
бир нече жолу белок алууну талкалоо зарыл эмес. Ар бир адам өзү үчүн ыңгайлуу түрү аныктайт, маанилүү күн сайын керектөөнүн өсүшүн камсыз кылуу.

Иш тажрыйбасы +

капчыгайларданжашы мөөнөтү күнүнө Норма белок ичүү, мырза эркектер үчүнаялдар үчүн ганажаныбарлардан келип чыкканганажаныбарлардан келип чыккан эч ким эч кандай жүк18-4096588249 40-6089537545 төмөн даражада18-4099548446 40-6092507745 орточо даражада18-40102588647 40-6093517944 жогорку даражада18-40108549246 40-60100508543 периодикалык18-4080487143 40-6075456841 пенсияга чыгуу курагы75456841

Тамак-аш кенен бир белоктун

Таанылган протеин камтыган азыктар:

мазмунуна куш эти болот кийин эт бардык търлёръ боюнча биринчи орунга Of: 18.9, анын зыяндары кийин: 16,4 г, козу, 16,2 г

кальмар кызыл жана кара икра алып морепродукты: 18,0 грамм
балык абдан көп белок - семга: 21,8 г, анда семга 21 г, алабуга: 19 г, Балык: 18 г, Herring: 17,6 олтурган г: 17,5 г

сүт ордуна арасында бекем айран, каймак өткөрөт: 3,0 г, анда с = тт: 2,8 грамм
Дан бийик - Геракл: 13,1 г, таруу: 11,5 г, манка: 11,3 г

курсун билүү жана каржылык мүмкүнчүлүктөрүн эске алуу менен, сиз жакшы менюсун жазып, майлар жана көмүртек менен толуктоо үчүн шектенбесек болот.

Тамак-протеин катышы

белоктордун, майлардын үлүшү, тамак-кычкылдар (грамм менен) пайдалуу болушу керек 1: 1: 4. дени сак салмактуу тамак күрөөсү дагы башка жол менен сүрөттөсө болот: белоктор 25-35%, 25-35% май, 30-50% кычкылдар.

Бул учурда, майлар пайдалуу болушу керек: Зайтун майы же Flaxseed май, жер жаъгак, балык, сыр.

макарон, бир табак менен карбонгидрат катуу, бүт жашылчалар жана жемиштер / кургатылган мөмө-жемиш, сүт азыктары болуп саналат.

кызмат күнүнө протеин каалоосу боюнча курама болот: өсүмдүк + мал.

Белок камтылган аминокислоталар

Бири орган тарабынан синтезделиши мүмкүн, ал эми сырттан Чыгашаны эч качан ашыкча болуп саналат. Айрыкча, жигердүү жашоо жана жогорку дене жүк.

Маанилүү, бири калбай, абдан таанымал адамдар:

Аланин.
Көмүртектин зат сигнал берет, токсиндерди жоюуга жардам берет. "Тазалык" үчүн жооптуу. эт, балык, сүт азыктарын жогорку мазмуну.

аргинин.
бир булчуң, терини, кемирчекти жана муундары азайтуу керек. Бул семиз өрттөөгө жана иммундук системасы менен камсыз кылат. ар кандай эт, сүт, ар кандай жемиштер, желатин бар.

Аспарапш кислотасы.
Ал энергетикалык балансты камсыз кылат. CNS мүмкүнчүлүгүн жакшыртат. уйдун жана тооктун эти, сүтү, камыш канты жакшы кап-энергетикалык ресурс тамак. картошка, жаъгактар, дан эгиндери табылды.

Histidine.
дененин негизги "куруучу", гистамин жана гемоглобин айланат. Тез айыктырат жаралар, өсүш механизмдерин үчүн жооптуу болот. сүт, дан эгиндери, ар кандай этке салыштырмалуу көп.

Серин.
мээ жана CNS нормалдуу иштешин камсыз кылуу максатында бир Нейротрансмиттер маанилүү. арахис, эт, дан өсүмдүктөрү, соя бар.

денеси менен жакшы тамактануу жана жашоо туура жолу качан "музда" жана ден соолук, сулуулук жана узак моделдештирүүнүн синтези үчүн бүт амино-кислоталар болот.

Кандай денеде белок жетишсиздиги себеп

  1. Көп оорулар, иммундук системаны алсыратып.
  2. Стресс жана тынчсыздануу абалы.
  3. Карылык жана бардык зат жайлашы.
  4. айрым дары-дармек менен о¾ таасири бар.
  5. ичеги-карын ооруларына бузулушу.
  6. Майыптар.
  7. тез тамак-аш, заматта тамак-аш, сапаты начар жарым жартылай даяр азыктарды негизинде Power.

кислотасы аминокислота кандайдыр бир кемчилиги бир протеинди өндүрүү токтоп калат. жок аминокислота башка протеиндерден алынган, ошондуктан орган, "жараксыз толтуруу" негизинде иштелип чыккан. Мындай бузса "калыбына келтирүү" органдар, кыймыл, жүрөк, мээ, андан кийин оору баштайсыз.

балдар басат өсүш белок жетишсиздиги, физикалык жана акыл-эс бузулуулары себеп болот.
Анемия, тери оорулары пайда болушу, сөөк жана булчуң ткандарынын оорулары - эмес, ооруларды толук тизмеси. Heavy белок dystrophy архаизм жана тойо алып келиши мүмкүн (белоктун жетишсиздигинен алкагында оор азып түрү).

Белок денеге зыяндуу болгондо

  • ашыкча кабыл алуу,
  • өнөкөт боор оорусу, бөйрөк, жүрөк-кан тамыр.

Үндөргө улам дененин зат менен толук окуу үчүн көп болгон жок.Ал тренерлер менен тамактануу сунуш сактабастан мүмкүн болушунча кыска мөөнөттө күчү көбөйтүү болууну пайда болот.

"Кошумча" кабыл көйгөйлөр болуп төмөнкүлөр эсептелет:

Кемтиги. белок көп өлчөмдө жаратылыш иштешин бузуп, органдардын ашыкча. "Filter" жүгү менен күрөшүүгө эмес, бөйрөк оорулары пайда болот.

боор оорусу. Ашыкча аммиак белок боор абалын начарлатууда каны менен топтолот.

атеросклероздун өнүктүрүү. жаныбарлардан алынган продуктулардын көпчүлүгү азык тышкары, зыяндуу майлардын жана холестериндин турат.

боор оорулары, бөйрөк, жүрөк-кан тамыр жана дем алуу органдарынын системасы менен жабыркаган адамдар белок алууну чектөө керек.

өз ден соолугуна кам көрүү жөнүндө алдын ала ойлонбоо адамдар үчүн билишпесе бата алат. оор кесепеттерге алып калбаш үчүн, аны калыбына келтирүү дененин муктаждыктарын эске тутуу керек. Туура эс алуу, тамактануу, эксперттер youthfulness, ден соолугун жана өмүрүн узартат зыярат кылат.

Эригичтиги

Белоктор сууда эригичтиги даражасы ар кандай. Методикалык аталган сууда эригич белоктор, бул кан протеиндерди жана сүт кирет. ээрибес же scleroproteins менен кирет, мисалы, кератин (түктөр, мех сүт эмүүчүлөрдүн жана канаттуулардын жүнү турат белок, м. П.) жана жибектен жана желенин fibroin катышат. Белоктун эригичтиги гана, анын түзүмү менен эмес, бирок, эритме, иондук күч менен чечүү рН мүнөзү сыяктуу тышкы таасирлер.

Белоктор да кычкылдуулукка (сууда эригич) жана hydrophobic (сууну түртүүчү) бөлүнөт. Бул ээрибес fibroin жана кератин, анын ичинде көпчүлүк белокторду кычкылдуулукка жасоого, ядролор жана арасы заттарды тиешелүү. Бул биологиялык челинин бөлүгү протеиндердин көпчүлүгү hydrophobic тиешелүү, - hydrophobic көрбөйбүз кабыкча менен ажырагыс мембранасы белоктору бул өз ара аракеттеринен (бул белоктор адатта кычкылдуулукка жана үлүшү бар).

Денеде белок биосинтези

белок биосинтези - дененин каалаган белоктордун пайда болушу аминокислоталардын өз татаал атайын химиялык байланыштын түрлөрү боюнча - полипептид чынжырынын. белоктор дүкөндөр ДНКнын түзүлүшү жөнүндө маалыматтар. Чынында синтез клетка деп аталган Рибосома атайын бөлүгү болот. ген (ДНК бөлүгүн) рибосома РНК өткөрүп келген маалымат.

белок polyphase боюнча биосинтези болгондуктан, адамзат жашоосунун өзөгү киргизилген маалымат комплекстүү пайдалануу - ДНК, химиялык синтези анын кыйын. Илимпоздор бир энзим жана гормондор ингибиторлору алууга кантип үйрөнгөн, бирок абдан маанилүү бир илимий маселе гендик инженерия белокту алуу болуп саналат.

Ташуу

атайын кан белок Транспорт милдети - гемоглобин. Бул белок урматында дененин органдарды жана ткандарды өпкөдөн келген кычкылтек жеткирүү жүргүзүлөт.

Иммундук системабыз протеиндерди ишине Lies антитело чакырды. Бул антитело сакчылардын орган, саламаттыкты сактоо, бактериялар, аны коргоп, VIRUSES, токсиндер, кан ачык жараат бир тромб пайда кылууга мүмкүнчүлүк берет.

Сигнал белоктор клеткаларга берүү сигналдар (маалыматтар) болуп саналат.

Чондорго үчүн белок стандарттары

бир белок адам денесинин зарылдыгы, анын жеке ишине көз каранды. Биз көп көчүп, тез денебиздин бардык биохимиялык аллергия аккан. көнүгүү адамдар, белок адамга орточо дээрлик эки эсе көп талап кылынат. спорт менен алектенген адамдар коркунучтуу үчүн протеин жок, "саап" гу менен бүт дененин исчерпания!

жетилген бир адам үчүн бир белок болгон орточо баасы 1 кг дене салмагына күнүнө белок катышы 1 г, башкача айтканда, эркектер үчүн E. болжол менен 80-100 гр., 55-60 аялдар үчүн г тартып эсептелет. Эркек спортчулар күнүнө 170-200 г белок алуунун көлөмүн көбөйтүү сунушталат.

Дене үчүн туура белок тамак-аш

Saturate белок үчүн дене үчүн туура тамактануу өсүмдүктөн же жаныбарлардан келип чыккан белок жыйындысы болуп саналат. тамак-аш азыктарынын белок өздөштүрүлөт канчалык, алардын келип чыгышы жана термикалык иштетүү ыкмасына жараша болот.

Ошентип, дене мал белок жалпы тамак- аштын 80% жөнүндө өздөштүрүү жана 60% алат - өсүмдүк. жаныбар менен өсүмдүк азыктары караганда буюмдун салыштырма салмагы бир белок көп өлчөмдөгү камтылган. Мындан тышкары, "айбан" курамы бул жагынан бүт амино-кислотадан турган продукттарды жана өсүмдүк камтыйт төмөн болуп эсептелет.

жакшы белок көрбөсө менен камсыз кылуу негизги эрежелери:

  • Жасалуу Жумшак жолу - кайнап, бууланып, stewing. Кууруу алынып керек.
  • Бул дагы балыкты жана канаттууларды тамак сунуш кылынат. эт сыяктуу, силер болсо - уйдун тандашат.
  • чыктарга менен тамак-аш алынып салынат, алар майлуу жана зыяндуу. бир өзгөчө учурда пайдаланып, биринчи курсту даярдоо үчүн болот ", орто сорпону."

Булчуң өсүшү үчүн протеин тамак-аш өзгөчөлүктөрү

Спортсмендер, жигердүү булчуң массасын ээ Жогорудагы сунуштардын баарын аткарышы керек. эми, тамак-аш көп бөлүгү мал белок керек. Алар өзгөчө артыкчылык соянын берилүүгө тийиш болгон өсүмдүк белок продуктулары менен бирге жеген керек.

Ал 97-98% га барабар дарыгери менен талкуулоо үчүн зарыл жана бул протеин өздөштүрүлөт пайызы, атайын бир протеин суусундуктардын колдонуларын карап турат. Адис ар бир суу ичип алсын, ал туура дозаларын эсептеп беребиз. Бул күч даярдоо менен бирге жагымдуу жана пайдалуу бир белок болуп калат.

Солчуушкуннарындан

белок солчуушкуннарындан, төртүнчү, үчүнчү же орто түзүмүн жоготуу менен байланышкан, биологиялык ишине жана / же physico-химиялык касиеттери боюнча эч кандай өзгөртүүлөр (бөлүмдү карагыла "белок түзүлүшүн".) деп аталат. Адатта, белоктор шарттарда жетиштүү туруктуу (температура, рН, ж.б.), денедеги, адатта, иш-жылы. Мындай шартта кескин өзгөрүү белок солчуушкуннарындан алып келет. denaturant мүнөзүнө жараша механикалык (катуу туйлап, же чайкап) жалгыз жана физикалык (ысытуу, муздатуу, нурлантуу, sonication) жана химиялык (кислоталарын жана ликер, зениттик, карбамид) denature.

Белоктун солчуушкуннарындан толук же жарым-жартылай, кайтарымдуу же кайра жангыс болушу мүмкүн. үй-маданий белок солчуушкуннарындан көпчүлүк атактуу иши - чытырман, ээрибес жана тунук эмес ачык болуп, абанын температурасы сууда эригич ovalbumin протеин дуушар болгондо тоок жумуртка бышырып жатат. Солчуушкуннарындан кээ бир учурларда болот, аммиак, туз менен суу-ээрүүчү белок жаан учурда (ыкмасы жүзөгө туздоо) сыяктуу эле, бул ыкма алардын тазалануу ыкмасы катары колдонулат.

Белок молекулалары α-L-аминокислоталар (мономерлердин болуп саналган) белоктордун курамында кислота калдыктардан жана азык-амино-кислота компоненттери жаратылыш амино-барак киргизилиши мүмкүн калдыктарынын курамына сызыктуу полимерлер болуп саналат. илимий булактарда амино-кислотадан сөз үчүн бир же үч тамга кыскартуулар колдонулат. Бир караганда, бул белоктор "гана", 20 амино-кислотадан турган түрлөрү көп пайдалануу белок структуралардын ар түрдүүлүгүн чектейт деп сезилет да, чынында, жолдор саны кислота калдыктардан аминокислота 5 чынжыр баа берүү кыйын, ал буга чейин эле 3 миллион доллардан ашык, ал эми кислота калдыктардан амино-100 тизмеги (кичинекей бир белок) жыйынтыктары 10130, актёрдук чеберчилик менен көрсөтүлүшү мүмкүн. 2 узундугу белоктор аминокислоталарды бир нече ондогон көбүнчө аталат Пептиддержогорку даражадагы полимерлөө Ат - белокторБул бөлүнүү эмес, өзүм билемдик менен болсо да.

Качан өз ара α-карбоксил топко протеин пайда болушу (-COOH) α-амино тобу менен бир амино-кислота (-NH2) Кислота пептиддик байланыштар амино-бири менен пайда болот. топ кислота калдыгында амино-эркин терминалы болгон жараша протеин аягы, n- жана C-жок деп аталат: -NH2 же -COOH, тиешелүүлүгүнө жараша. биринчи Рибосомага белок синтези кийин (N-терминал) амино-кислота калдыгы адатта бир тирозин калган болуп саналат, ал эми мурунку бир C-аягына чейин бекитилип, андан кийин калдыктар.

Арыктап каалап, белок тамактануунун өзгөчөлүктөрү

жоголгон салмагы каалоочулар малдын же ёсъмдък белок азыктарды жеш керек. Бул алардын кабыл алуусуна айтуу маанилүү болуп саналат, т. Алардын жолу ар кандай өздөштүрүүгө.. майлуу эт азыктарын баш тартышы керек, картошка кыянаттык кылбашы керек +, анткени орточо бир протеин менен дан эгиндерин артыкчылык берүү зарыл.

Бул аша чаап кетишибиз зарыл эмес жана белок диета "Отургула!" Деген. көмүртектерге толук салуу натыйжалуулугун жана энергия төмөн алып келет, анткени, ал бардык жактан туура эмес. эрте карбонгидрат камтыган тамактарды жетишсиз - бул күн бою күч берем, түштөн кийин, бир аз-майы белок тамактарды жешет. органы болуп, ошол эле учурда май өрттөлүшү керек баштайт кечинде энергиянын жетишсиздиги үчүн үчүн, бул органдын ден соолугу үчүн коопсуз болууга болот.

Тамакка зарыл жана туура бышырылган белок тамак киргизүү керек. дене үчүн протеин - негизги курулуш материалы! үзгүлтүксүз көнүгүү менен коштолгон бул сен сулуу спорт жаратууга жардам берет!

Белоктор организмдин жашоо мүмкүн эмес, ансыз маанилүү химиялык кошулмалар бар. энзим белоктордон турат, органдары, ткандардын клеткалары. Алар зат, транспорт жана адам денесинде болуп жаткан көптөгөн үчүн жооптуу болуп саналат. Белоктор "Ашыкча" сактоо мүмкүн эмес, ошондуктан дайыма ачкарын керек. өзгөчө мааниге ээ белоктор жөнгө салуу, анткени алар, спорт менен алектенген адамдардын бар.

Уюмдун денгээлдери

K. Lang-Lindström белоктордун структуралык уюмунун 4 даражасын сунушталган бөлүп: баштапкы, экинчи, үчүнчү жана төртүнчү түзүлүшү. Бул бөлүнүү бир аз күндөн чыккан болсо да, алар менен ыракаттануу үчүн мындан ары да. негизги структурасы (аминокислота тизмеги) генетикалык кодду Хоймар түзүмү жана анын ген, протеин Бүктөмөлүүлүктүн жүрүшүндө пайда болгон жогорку даражадагы түзүлүшү менен аныкталат. бүтүндөй бир белок мейкиндик структурасы аминокислота тизмегинен менен аныкталат да, ал абдан туруксуз, ошондуктан көп белок артыкчылыктуу же абдан жандуу жагымдуу куранды айтууга туура, тышкы шарттарга байланыштуу болот.

Негизги структурасы

негизги структурасы - полипептид чынжырындагы аминокислоталарды тизмеги. белоктун биринчилик структурасы негизинен аминокислоталарды үчүн бир-кат же үч тамга белгилерин колдонуу менен сүрөттөлгөн.

негизги структурасы маанилүү бөлүгү корук стили жатат - аминокислоталарды туруктуу айкалышы жана белгилүү бир иш-милдетин жүзөгө ашырган протеин табылган. Сакталган сүйүшкөн аларга ылайык белгисиз протеиндердин милдетин алдын ала көп болот, түрлөрдүн келип чыгышын учурунда сакталат. homology (окшош) даражасы менен ар кандай организмдердин белоктун аминокислота тизилиши организмдердин таандык таксондордун ортосунда Evolutionary аралыкты баалоого болот.

белоктун биринчилик структурасы генетикалык коду үстөл колдонуп, белок тартибин же анын РНК негизги түзүлүшү боюнча аныктоого болот.

Экинчи структура

экинчи структура - суутек байланыштары менен турукташып полипептид чынжырынын жазманын жергиликтүү жаратты.төмөнкүлөр белок орто структурасын таралган түрлөрү болуп төмөнкүлөр саналат:

  • α-спиралы - молекуласынын узун бир октун айланасында бекем бунтах. Бир чөлмөгү кислота калдыктардан аминокислота 3,6 болсо, спиралдай чымкый 0,54 нм (бир амино-кислота калдыгы 0,15 нм бар) болуп саналат. Helix, H O менен пептиддик топтордун арасындагы суутек байланыш менен турукташып 4 бирдикке аралык менен. α-спиралы да сол-тараптуу жана pravozakruchennoy, жайылган pravozakruchennaya белоктор болушу мүмкүн да. Spiral глутамин кислотасы, метионин, Аргинин болгон электростатикалык ара бузат. бири-бирине калдыктар, аспарагин, аланин, threonine жана орнитин жакын жайгаштырылган sterically батыштагы бир чырмооктой түзүү мүмкүн, Каунсил калдыктары чынжырдын бүктөгөндөн улам, ошондой эле α-абалына сындырып,
  • β-барактар ​​(бүктөлгөн катмарлары) - суутек байланыштары бир нече чалынбай полипептид чынжыры бир учурда бири-бирине (амино-кислота калдыгында боюнча 0,34 нм) протеин чынжыр же башка (ошондой эле эмес, бири-бири менен тыгыз аралык негизги түзүлүшүндөгү амино-кислоталар менен, салыштырмалуу алыскы ортосунда түзүлөт α-спирал абалында болот). Бул чынжырлар карама-каршы багыттар боюнча адатта N-багытталган аягы болуп саналат (антипараллелдик багыт) же ошол эле багытта (параллелдүү β-түзүлүшү). Ошондой эле, параллелдүү жана антипараллелдик β-структуралардын турган аралаш β-түзүлүшү мүмкүн болушу болуп саналат. аз өлчөмдө β-барактарынын түзүү үчүн, адатта, аланин жана Glycine үстөмдүк, маанилүү аминокислота каптал топтору,
  • π спиралдуу,
  • 310спиралы,
  • иретсиз сыныктарынан.

Үчүнчү түзүлүшү

үчүнчү түзүлүшү - полипептид чынжырынын мейкиндиктеги түзүлүшү. Структуралык ал hydrophobic ара чечүүчү ролду ойнойт, анда өз ара ар кандай түрлөрү менен турукташып орто структурасын элементтерден турат. Үчүнчү структурасын турукташтыруу тартылган:

  • байланыштарды (эки Cysteine ​​калдыктардан ортосунда - disulfide көпүрөөлөр)
  • кислота калган каптал топтору амино акы тескери ортосундагы иондук байланыштар,
  • суутек байланыштары,
  • hydrophobic ара. белок молекуласы курчап турган суу молекулалары менен өз ара аракеттенүү боюнча полярдык эмес аминокислотанын каптал топтору молекула бетинде эритмеси ажыратпай кычкылдуулукка полярдык каптал топтору болду деп курушту.

Изилдөөлөр орто түзүмү жана атомдук деңгээл мейкиндик түзүмүндө дагы бир даражага бөлүп ыңгайлуу болуп саналат, белок Бүктөмөлүүлүктүн негиздерин көрсөттү - (архитектура, структуралык тарта) тизүү менен хору. Башка чөйрөлөрдөгү менен бирге бар, же өзү тарабынан, же көп протеин бир бөлүгү болушу мүмкүн компакттуу бүртүкчөлөргө - Theme тизүү экинчи бир белок доменде структурасы элементтердин (α-айлангыч тетиктери жана β-катардын) өз ара чара аныкталат. Маселен, белоктордун мүнөздүү структуралык добуштардан бири. оң көрсөткүч тоголок белок, triosephosphate isomerase, 8-α-айлангыч тетиктери чейин бүктөлгөн / β-баррлдин баасы 8 жана параллелдүү β-катар башка суюктуктагы бир β-цилиндр пайда α аталган тизүү хору, сүрөттөлгөн. Бул тарта белок болжол менен 10% да кездешет.

Бул себептерден улам абдан эскичил жана кандайдыр бир иш же Evolutionary мамилелерди да жок белоктор табылган коюп белгилүү. протеиндердин (мисалы, Cath же SCOP ас) дын дене же акыл-категорияны негизин шыкалып добуштардан аныктоо.

белок колдонулган рентген ыкмалары, өзөктүк магниттик-резонанстык жана кээ бир микроскопиянын мейкиндик структурасын аныктоо үчүн.

Төртүнчү түзүлүшү

төртүнчү түзүлүшү (же курамдык бөлүгү, домен) - бир даана протеиндин ичиндеги полипептид чынжыр бир көптүк ара.белок төртүнчүлүк структураны түзөт белок молекулалары, синтез кийин рибосомалар боюнча жекече жана жалпы жабуу ал полимердик түзүлүштү пайда болот. белок төртүнчү түзүлүшү курамы да бирдей жана ар түрдүү полипептид чынжырын камтышы мүмкүн. төртүнчү түзүлүшү турукташтыруу үчүнчү турукташтырууга өз ара бирдей түрлөрүн катышат. Ал полимердик белок комплекстери молекулалардын он турушу мүмкүн.

Имараттын түрлөрү боюнча бөлүштүрүлүшү

протеиндердин структурасында жалпы түрү үч топко бөлүүгө болот:

  1. Кабырчыктуу белоктор - түрү полимерлер, алардын түзүмү жана адатта vysokoregulyarna ар кандай чынжыр менен негизинен өз ара колдоого алынган. Алар microfilaments, микропробиркалардын, fibrils клетка жана ткандарынын түзүлүшүн колдоо түзөт. кабырчыктуу белоктор кератин жана Коллагенди камтыйт.
  2. Тоголок белоктор - суу эритет, молекуланын жалпы колому көбүрөөк же азыраак тоголок болот.
  3. Мембрана белоктор - клетка мембранасы домендерди өтүп жатат, бирок, алардын бөлүктөрү клетка сыртындагы чөйрөгө кабыкчасы жана клетка зат алып сыртка чыгып турат. Мембрана белоктор кабылдагычтар, б.а. өткөрүүчүнүн сигналдар катары иштейт жана ар кандай заттардын transmembrane транспорт менен камсыз. Протеин атайын жүк, алардын ар бири бир кабыкча өзгөчө молекула же сигнал өзгөчө түрү аркылуу өтөт.

Жөнөкөй жана татаал белоктор

көптөгөн белоктун курамына жана пептиддик чынжыр тышкары эмес аминокислота топторун камтыйт жана ушул критерий менен белоктор эки негизги топко бөлүнөт - жөнөкөй жана татаал белоктор (proteid). Simple белоктор полипептид чынжыр гана турган, татаал белоктор да эмес амино-кислота, же протез топторду, топ бар. төмөнкү класска Жашыруун татаал белоктор арасында Протездик топтордун химиялык мүнөзүнө жараша:

    табыттары бар протездик-топ карбонгидрат калдыктарын, glycoproteins, mucopolysaccharides covalently байланыштуу болуп камтыган Glycoproteins proteoglycans бир колдо таандык. карбонгидрат калдыктарынын пайда болушу менен байланыштуу, адатта, тартылган gruppyserina же threonine гидроксилдик болуп саналат. клетка сыртындагы протеиндердин көпчүлүгү, айрыкча, иммунобиологиялык дары-жылы glycoproteins тиешелүү. proteoglycans бир карбонгидрат бөлүгү

белок молекуласынын жалпы салмагынын 95%, алар клетка сыртындагы пределдер негизги компоненти болуп саналат

  • протездик-бөлүгү noncovalently байланыштуу липиддердин катары камтыган липопротеиддердин. Липопротеиддердин, аларды байлап, протеиндер, полипротеиндерине жана липиддерди камтыган түзүлөт канда липиддердин ташуу үчүн колдонулат
  • эмес гем coordinatively байланыштырылган металл иондорду камтыган Metalloproteins. протеиндер арасында metalloproteins Depot жана транспорт милдеттерин иштеп жатышат (мисалы, темир-камтыган ferritin жана transferrin) жана энзимдерди (мис Zn-камтыган шагылдар жана ар кандай карбоангидраз жез, мүндөгү темир жана башка баалуу металлдарга иондорду камтыган активдүү сайттарды)
  • Гистондон noncovalently ДНКны же РНК байланыштуу түзгөн. nucleoprotein хромосома турат хроматин, тиешелүү менен,
  • кислотасы Протездик тобу covalently байланыштырылган калдыктардан катары камтыган Phosphoproteins. серин, тирозин, threonine жана тартылган гидроксилдик топтор менен кездешүүчү Эстер байланыш түзүүдө. Белок, өзгөчө, саап казеиндин жатат
  • Chromoproteids ар кандай химиялык мүнөздөгү протез топтору түстүү камтыган. Бул ар кандай иш-hemoproteins иштеп протез тобу металл-porphyrin ишке ашырган менен белокторду камтыйт (мисалы, гемоглобин жана гемо кадимки эле, протез топ катары гем камтыган протеиндер), chlorophylls, топту жана башкаларды Улбосын менен flavoproteins.
  • 2. организмдер кайра биологиялык мааниси. басып чыгаруу ыкмалары.

    1. Басып чыгаруу жана анын мааниси.

    Чыгаруу - камсыз организмдердин өз түрүн ойнойт

    тээ алмустактан бери эле түрү бар, жогорулатууга жардам берет

    бир түрү, өмүр сүрүшү адамдардын саны. Жупсуз, жыныстык жана

    организмдердин өсүмдүктөр көбөйтүү.

    2. Жупсуз чыгаруу - абдан байыркы жолу. The

    жупсуз бөлүгү бир дене, жынысына, ал эми көп тартылган

    эки адам. өсүмдүктөрдүн ичинде спораларды аркылуу жупсуз чыгаруу - бир

    атайын клеткалар. балырлардын споралары, мохторду, horsetails өсүшү,

    мох, Ferns. өсүмдүктөрдөн ойлонбой споралары, алардын чыгышын жана иштеп чыгуу

    Бул жаңы туунду жагымдуу шарттарды организмдер. көп санда өлүм

    жагымсыз шарттарда түшүп споралары. пайда болгон аз ыктымалдыгы

    Алар бир нече азык бар эле жаңы талаш организмдер жана

    көчөт айлана-чөйрөгө, негизинен, аларды жутуп.

    3. Vegetative көбөйүшүнүн - өсүмдүктөр жайылтуу

    өсүмдүктөр органдарды колдонуу: overground же жер астындагы тамырынан, бутак,

    жалбырак, назад PornoXo, чырактын ичинде. Бир организм өсүмдүктөр пропагандалоого катышуу

    же анын бир бөлүгү. энеси кызы өсүмдүк окшоштук, ал ошондой эле

    Бул эненин организмдин иштеп чыгууну улантат. Улуу натыйжалуулугу жана

    Бөлүштүрүү өсүмдүктөр көбөйтүү мүнөзү, көмөкчү органы катары

    Себеби, талаш-караганда, энеси тез пайда болгон. өсүмдүктөрдүн мисалдар

    Асыл: колдонуп жангагы - лилия, жалбыз, буудай, чөп ж.б. түзүү.

    кыртыштын бутактарына байланыштуу төмөн (катмардуулук) - өрүк, жапайы жүзүм, Бакенбарды

    - кулпунайдын, лампалары - жоогазын, Daffodils, Crocus. өсүмдүктөр колдонуу

    өсүмдүктөрүн өстүрүү үчүн тукум: көбөйтсө назад PornoXo картошка,

    Пияз - пияз, сарымсак, бул Индиядагы жалгыз - карагаттын жана Gooseberries, тамыры

    тукуму - алча, кара өрүк, кыюулар - бул мөмө-жемиш дарактары.

    4. Жыныстык көбөйүү. Жыныстык көбөйүүдөгү негизи

    жыныстык клеткалар (гаметалар), эркек көбөйүү клеткалары кошулушунан пайда

    (Сперма) жана аялдар (жумуртка) - төн жана жаңы иштеп чыгуу

    уруктанган бир жумурткадан организмдин туунду. жер семирткичтерди алуу үчүн рахмат!

    демек, хромосомалардын бир кыйла ар түрдүү топтому менен дененин бир туунду, дагы

    ар түрдүү тукум куума мүнөздөмөсү, себепчи болушу мүмкүн

    Дагы айлана-чөйрөгө ылайыкташып. Жыныстык көбөйүүдөгү болушу менен

    балырлар, мохторду, Ferns, gymnosperms жана гүл. чатышкандык

    Алардын эксперттик учурунда өсүмдүктөрдө жыныстык жараян, абдан кыйын пайда

    үрөн өсүмдүктөрдүн пайда.

    5. Тукум көбөйтүү тукуму аркылуу пайда болот

    Бул gymnosperms жана гүл (гүл мүнөздүү

    кеңири таралган жана өсүмдүктөр көбөйтүү). Кадамдар ырааттуулук менен

    тукум көбөйтүү: чандаштыруудан - уят баштыктарга өткөрүп, аны

    өсүп, эки сперма клеткалары бөлүнүп чыгышы, алардын аткарылууда

    жумурткасы, андан кийин жумуртка менен сперма айкалышы жана башка - менен

    орто ядро ​​(гүл). жумурткасы тукумун түзүү -

    азык менен камсыз кылуу менен эмбрион, жана дубалдарынын жетилген - түйүлдүк. үрөн -

    бир жаңы өсүмдүктүн микробдорду, жагымдуу шарттарда, бул өсүш жана биринчи жолу

    азык тукумунан тоюттар көчөт, анда анын тамырын

    Кыртыш жана жалбырактарынан сууну жана пайдалуу кендерди өздөштүрүүгө баштайт - көмүртек

    абадан күндүн газ. жаңы өсүмдүк көз карандысыз жашоо.

    Белок Матем

    клетканын суу жер кыртышын эске алуу менен, окуу сүрүп белоктун физикалык касиеттери (Eng.) орус. өтө татаал. белок гипотезанын пайдасына ", кристалл-системасы" буйрук катары - "болбогон Кристалл" - рентген анализи (1 ангстрем токтому чейин), жогорку тыгыздык идиштери, солчуушкуннарындан жана башка жагдайлар боюнча биргелешкен иш-жылдын маалыматтары боюнча.

    дагы бир гипотезанын пайдасына суюктук сыяктуу жараяндар vnutriglobulyarnyh кыймылынын (чектелген Ыргак үлгүсүнө же үзгүлтүксүз жайылышын) белоктун касиетин нейтрон чачырап тажрыйба, Mossbauer спектроскопиялык көрсөтүп турат.

    Ааламдын жолу: рибосома синтези

    Протеиндер ген коддолгон маалыматтын негизинде амино-кислотадан чейин тирүү организмдер менен синтезделет. Ар бир белоктун Белокту коддогон гендин нуклеотид кезек менен аныкталат аминокислоталарды уникалдуу катарда турат. генетикалык коду полипептид чынжырынын амино-кислота тизмегине ДНКдан (РНК аркылуу) боюнча нуклеотид бир катар котормонун бир ыкмасы болуп саналат. нуклеотиддердин AUG ырааттуулугун, мисалы, тирозин туура келет: Бул код шайкештикти trohnukleotidnyh РНК сегментти протеин кирген кодондорго жана кээ бир амино-кислоталарды, деп аныктайт. ДНК нуклеотиддердин төрт түрдөгү турат, анткени, кодон жалпы мүмкүн саны 64, ал эми 20 амино-кислотадан турган белоктордо колдонулган көптөгөн аминокислота дагы бир код менен аныкталат. Үч кодондорго мааниге ээ эмес экендигин билдирет: алар бирдиктүү сигналдар жана терминатор кодон же бирдиктүү кодон деп аталат полипептид чынжырын синтездеп катары кызмат кылат.

    биринчи кабарчы РНК бир нуклеотид кезек салып жазылып белокторду коддогон гендер (РНК) РНК полимераз аттуу энзим. тирүү организмдер протеиндердин басымдуу көпчүлүгү рибосомалар боюнча синтезделет - компоненттүү молекулярдык машина клеткаларынын өсүшү алып. Рибосома кабарчы РНК жөнүндө полипептид чынжырынын синтези жараяны котормо деп аталат Matrix.

    Рибосомалык белок синтези түп-тамырынан бери кээ бир майда-Прокариоттор жана эукариоттор, бирок айырмаланса да ушундай. Ошентип, РНК буйруйт, ал тургай, аны аяктагандан кийин дароо чейин белоктун аминокислота тизмегинин прокариоттор рибосомаларга окуса болот. котормо башталат мурун Эукариоттордун-жылы негизги стенограммасы биринчи өзүнөн өзгөртүүлөрдү жана көчүп бир катар өтүүгө тийиш (жер рибосома локалдаштыруу). прокариоттордун Белок синтезинин баасы менен экинчи орунду 20 аминокислота менен жогору.

    Ал тургай, кислоталар амино-уктуруу энзимдер-ташыгыч aminoacyl синтетаз белгилүү, алардын тиешелүү транспорттук РНК (ташыгыч) тиркелген чейин. бул генетикалык коддогу ылайык полипептид чынжырынын бир амино-кислота калдыгында тиркелет жандыргычтары ташыгыч менен камсыз кылуу, айла-РНКнын, антикодон кошумча РНК код менен жуптала алат деп аталат.

    Котормонун алгачкы баскычында, демилгечи, демилгечи (адатта, тирозин) кодон aminoacylated ташыгыч тиркелген демилге тирозин таанымал чакан курамдык Рибосома пайдалануу белок себеп болгон. кичинекей курамдык рибосомалык ири курамдык бөлүгү үчүн старттык код таануу кийин тиркелет, ал эми экинчи баскычында баштады - болунот. РНК менен 5'- үчүн 3'-аягына чейин рибосома ар бир тепкичинде амино-кислота тебелеп тиешелүү тиркелет ага антикодон кошумча жана РНК ортосундагы суутек байланыштарынын түзүү менен бир код окуп жатат. РНКнын кошулуп өсүп полипептиддин жана амино-кислота калдыгында акыркы амино-кислота калдыгында ортосундагы пептиддик байланыш түзүү, рибосома менен peptidyl transferase борборун түзүү, рибосомалык РНК (РНК) менен кылдат ылгоодон жатат. кабыл үчүн жагымдуу абалда борбору азот жана көмүртек атомдорунун абалда. берүүнүн үчүнчү жана акыркы кадам, токтотуу кийин Рибосома боюнча бирдиктүү кодон пайда болот, андан кийин hydrolyzed белок акыркы РНКнын ортосундагы токтотуу себептерден байланыш жана полипептид чынжырынын анын синтезин токтотуу. рибосома протеини дайыма C-аягына чейин n- чейин жалпыланат.

    Neribosomny синтези

    Төмөнкү козу карындардын жана кээ бир кошумча (neribosomny же multienzyme) белгилүү бактериялардын пептиддердин боюнча биосинтези бир ыкма, адатта, чакан жана өзгөчө түзүлүшү.жалпы орто метаболиттер бул пептиддердин синтези, түздөн-түз рибосомалар жок энзим менен белоктун татаал, оозмо-synthase, жүзөгө ашырылат. NRS-synthase, адатта, амино-кислота тандоо, пептиддик байланыш түзүү жана синтезделген полипептиддин бошотуу көтөргөн бир нече тармактагы же жеке белоктордон турат. Баары биригип бул домендерди модулду түзөт. Ар бир сынак синтезделген полипептиддин бир амино-кислота киргизүүнү камсыз кылат. NRS-synthase Ошентип, бир же бир нече модулдарын турушу мүмкүн. Кээде бул куралдар D-түрүндө домен жөндөмдүү isomerize L-амино-кислоталарды (жөнөкөй түрү) кирет.

    Химиялык синтез

    Кыска белоктор химиялык, мисалы, химиялык жасалат сыяктуу органикалык синтез ыкмаларын колдонуу менен синтезделиши мүмкүн. Көпчүлүк учурларда полипептиддин химиялык синтез N-аягына чейин C-терминалын бир багытта жүрүп, рибосомалар менен айырмаланат биосинтези менен. химиялык синтези ыкмасы анда өзгөчө антителону же hybridomas алуу үчүн малдын куюлууда immunogenic кыска пептиддерди (epitopes) менен камсыз кылат. Мындан тышкары, бул ыкма бир энзим ингибиторлору өндүрүү үчүн колдонулат. Химиялык синтез жөнөкөй белоктор табылган эмес, кислота калдыктардан амино-протеин кирүүгө мүмкүндүк берет, мисалы, мындай каптал чынжырлар турган Fluorescent теги тиркелет. белок синтези үчүн химиялык методдор айрым чектөөлөрдү бар: алар кислота калдыктардан амино-300 протеин узундугу жана жасалма жол менен өндүрүлгөн белоктор туура эмес үчүнчү түзүлүшкө ээ болушу мүмкүн жана натыйжалуу эмес, алар эч бир пост-котормочулук өзгөртүүлөр бар (төмөндө кара.).

    Пост-котормочулук өзгөртүү

    кыйла кийинки, котормочулук өзгөртүүлөрдү деп аталган дагы химиялык өзгөртүүлөрдү, туш белоктордун котормонун аяктагандан кийин. Белоктордун posttranslational өзгөртүүлөрдү үстүнөн эки жүз өзү бар.

    Posttranslational өзгөртүүлөр бир клеткада белок бар мөөнөтүн өзгөртө алат, башка белоктор менен Enzymatic ишин жана өз ара. Кээ бир учурларда, пост-котормочулук өзгөртүүлөр милдеттүү белок Жетилуу кадам болуп саналат, эгерде ал апуу жигердүү эмес болуп саналат. Инсулин жана башка гормондор быша учурунда, мисалы, полипептид чынжырынын чектелген proteolysis талап кылат, жана мөмөсү плазмалык мембранасы белоктору учурунда - glycosylation.

    Posttranslational өзгөртүүлөр уникалдуу чейин көп жайылган жана сейрек болушу мүмкүн. Мисалы, белок proteasome жаракасындагы үчүн белги катары кызмат кылган жалпы ubiquitination (бир нече кыска ubiquitin бир протеин молекуласынын белок чынжырына камак) өзгөртүү болуп саналат. Дагы бир өзгөртүү glycosylation болуп саналат - бул glycosylated адам белок болжол менен жарымы деп айтылып жүрөт. Rare өзгөртүүлөр tirozinirovanie / detirozinirovanie жана poliglitsilirovanie тубулин кирет.

    Ошол эле белок көп өзгөртүүлөрдү дуушар болот. Ошентип, ар кандай шартта гистондордун (белоктор Эукариоттордун менен хроматин түзөт) 150дөн ашуун ар кандай өзгөртүүлөрдү дуушар болушу мүмкүн.

    Post-котормочулук өзгөртүүлөр бөлүнөт:

    • негизги чынжыр өзгөртүүдөн,
      • N-терминал тирозин калган жиги,
      • чектелген proteolysis - салууда белок үзүндүсү учуна (сигнал кезек жиги) чейин болушу мүмкүн же, молекула (Жетилуу инсулин) ортосунда, кээ бир учурларда
      • бекер амино жана карбоксил топтору үчүн ар кандай химиялык топтордун тиркеме (N-acylation, myristoylation ж.б..),
    • амино-кислота каптал чынжырлардын өзгөртүү,
      • кичинекей химиялык топторду толуктоо же жиги (glycosylation, phosphorylation, ж.б.),
      • Майлардын жана көмүртектүү сактоо,
      • стандарттуу эмес аминокислоталар үчүн демейки алмаштыруу (citrulline түзүү)
      • Cysteine ​​калдыктардан ортосундагы disulfide көпүрөлөрдү түзүү,
    • кичинекей белоктордун (ubiquitination жана sumoylation) эртелик кылат.

    Клеткадагы транспорт жана сорттоо

    эукариоттук клеткалардын өсүшү синтезделет белоктор ар кандай клетка органеллдеринин менен жеткирилиши керек :. Ядро, митохондрия, эндоплазмалык ретикулум (ER), Golgi аппараты, лизосомалар, ж.б., жана кээ бир белоктор клетка сыртындагы каражаты түшүп керек. белгилүү бир клетканын протеин бирдигине алуу үчүн атайын жарлык болушу керек. Көпчүлүк учурларда, мисалы, жазуучу протеиндин амино-кислота тизмегине (лидери полипептиддин же белоктун сигнал кезек) бир бөлүгү болуп саналат, ал эми кээ бир учурларда жазуучу белок posttranslationally oligosaccharides менен биригет.

    Транспорт белоктор өз синтези катары ЭПР-жылы алып, сырткы кабыкчасы боюнча атайын белоктор жөнүндө белги ЭПР менен бир катарда, "Отургула!" Деген менен рибосома синтездеп белок. EPR жылы Golgi аппаратынын жана лизосоманы жана анус транспорту менен клетка сыртындагы чөйрөнү күзүндө тышкы кабыкчасы же белоктор. ядролук локалдаштыруу белги менен белоктордун негизги, өзөктүк тешикчелер аркылуу алышат. тиешелүү белги ырааттуулугу менен митохондрия жана хлоропласт белоктордо, убакытты жоро менен байланышкан белгилүү бир протеин-translocators боюнча тешикчелер аркылуу агат.

    Түзүмүн жана бузулушунан сактоо

    алардын туура иштеши үчүн маанилүү белоктордун туура мейкиндик түзүмүн сактоо. Алардын бирикмелерге протеиндер сөздүн туура эмес алып жата геномдук кычкылдануу стресс шарттарда же клетка дене глобалдык өзгөрүүлөргө себеп болушу мүмкүн. Белоктун агрегаттау Карылыктын мүнөздүү өзгөчөлүгү болуп саналат. Бул белоктун туура эмес алып жата себеп же, мисалы, табарсыктын Дарты сыяктуу ооруларга күчөткөн экенине ишенишет, Лизосома сактоо оорусу (Eng.) Орус. жакшы neurodegenerative оорулар (тосушту, Хантингтон жана Паркинсон) эле.

    клетканын өзүнөн-жылы өндүрүлгөн протеиндердин жыйындысын каршы төрт негизги механизм болуп саналат. алгачкы эки - refolding (refolding) сезимдерин билдирүүдө жана протеазынын жиктери жардамы менен - ​​бактерия жана Жогорку организмдерде да табылган. Autophagy Торрестин Эукариоттордун үчүн мүнөздүү белгилүү бир органеллдер туура эмес жана мембрандык белоктордун топтолушу.

    солчуушкуннарындан акыркы протеин түзүлүшүндөгү бардык маалымат, анын аминокислота тизмегинин бар экенин түбөлүккө жол кийин туура үч өлчөмдүү структураны калыбына келтирүү үчүн белоктордун жөндөмдүүлүгү. Ал эми жалпысынан белок Хоймар башка мүмкүн болуучу тартиптерге салыштырганда минималдуу эркин энергиясынын туруктуу куранды бар деген теорияны кабыл алынган.

    клеткаларда кайсы милдети белоктордун бир тобу бар, - Рибосома алардын синтези кийин башка белоктун туура токтотууну камсыз кылуу, жаракат алганда белоктун түзүлүшүн калыбына келтирүү, ошондой эле, белок комплекстерин түзүүгө жана акылы. Бул белоктор сезимдерин билдирүүдө чакырды. Топтолуу көп чачырама температуранын кескин өсүшү менен клетка өсүп сезимдерин билдирүүдө, алар HSP тобу (жарык жылуулук шок белокторду. - Жылуулук шок протеиндер) болуп саналат. организмдин иштеп нормалдуу операция сезимдерин билдирүүдө мааниси үчүнчү кишини α-crystallin, Адамдын көзү линзанын бир бөлүгү көрүүгө болот. байланыштуу протеиндердин бирикмелерге линзанын табууда бул белок натыйжасында жана Натыйжада, суулардын шаркыраганындай катары мутант.

    Белоктордун үчүнчү түзүлүшү табууга мүмкүн болбосо, анда алар клетка тарабынан жок кылынат. белоктордун бузулушунун жүзөгө ашырган энзимдер proteases чакырды.субстрат молекула кол салуу жерде .Майлардын эндопептидаза жана экзопептидаза бөлүнөт:

    • Endopeptidase же пептид чынжырында пептиддик жабышып proteinase. Алар кабыл байлап, кыска пептиддик тизмектеринин уланган жана кээ бир аминокислоталарды ортосундагы атайын hydrolyze байланышты.
    • Суусунун чынжырчанын кыйырынан пептиддерди hydrolyzed: aminopeptidase - N-терминалын, carboxypeptidase - C-терминалын. Акыр-аягы, dipeptidase жабышып гана дрожжу.

    Биохимия жана молекулярдык биология боюнча эл аралык союздун Катализ механизми жөнүндө серин proteases, анын ичинде, proteases бир нече сабактарды айырмалап аспарапш протеаздардын Cysteine ​​протеазынын жана металлопротеиназ.

    протеазынын өзгөчө бир түрү - proteasome, ядродогу жана эукариоттор, архей жана кээ бир бактериялардын өсүшү бар ири көп курамдык протеазынын.

    максаттуу белок proteasome тарабынан бөлүнүп алынган, ал ага болгон кичинекей бир белок ubiquitin тиркөө менен белгиленүүгө тийиш. Кошулган кабыл тамгадан энзимдер ubiquitin ubiquitin тарабынан кылдат ылгоодон жатат. тушуна туура колдонулган алгачкы белок молекуласынын ubiquitin кошулуу ubiquitin молекулалардын мындан ары бекитүү үчүн белги. Натыйжада, бир протеин турмушту polyubiquitin чынжыр тиркелет жана максаттуу белок proteasome жиги менен камсыз кылууда. Жалпысынан, бул система ubiquitin көз каранды белок бузулушу деп аталат. клеткадагы белок 80-90% бузулушу proteasome катышуусу менен болот.

    peroxisomes белок бузулушу ген сөз, анын ичинде уюлдук цикл жөнгө көп уюлдук жараяндардын жана кычкылданууга стресске жооп пайда үчүн маанилүү болуп саналат.

    Autophagy - узак жашаган биомолекула жараяны бузулушу, лизосомалар өзгөчө белоктор жана органеллдер менен (сүт эмүүчүлөр) же Пластидалардын (ачыткы). Autophagy кандайдыр бир кадимки клетканын маанилүү ишин коштоп, ал эми азык autophagic клеткалардын жараяндар жетишсиздигинен катары кызмат кыла алат жогорулатууга стимул, бузулган жана өсүшү ичиндеги органеллдер болушу, акыр-аягы, жарым-жартылай, денатуралдаштырылган белоктордун жана агрегаттарды өсүшү болушу.

    autophagy үч түрү бар: mikroautofagiyu, macroautophagy жана үчүнчү кишини көз каранды autophagy.

    Качан mikroautofagii макро жана клетка кабыкчасынын сыныктарынан Лизосома басып жатат. ушундай жол менен клетка энергетикалык жетишсиздиги же материал (мисалы, орозо) боюнча белокторду жыйнагы болот. Бирок mikroautofagii жараяндар кадимки шарттарда жана жалпы эмес тандоо пайда болууда. ачыткыч клетка жөндөмдүү болуп кала турган mikroautofagiya peroxisomes жана жарым-жартылай mikroautofagiya ядросу, баяндалат ушунчалык mikroautofagii, айлануу жана органеллдер учурунда Кээде.

    эндоплазмалык торчо куюлган кабыкча бөлүктөр курчап macroautophagy cytoplasmic облусу (көп учурда кандайдыр бир органеллдерин түзгөн) качан. Натыйжада, бул бөлүгү өзүнөн эки кабыкча калган бөлүнгөн. Мындай dvuhmembrannye органеллдер autophagosomes деп аталат. Autophagosomes органеллдер жана башка мазмуну autophagosome айлануу турган autofagolizosomy түзүү лизосомалар менен жаргыч. Сыягы, macroautophagy ошондой эле ырайымсыз, көп учурда ал аркылуу клетка деп баса да "улуу", органеллдер арыла алабыз (митохондрия, рибосомалар, ж.б.).

    үчүнчү autophagy түрү - үчүнчү кишини көз каранды. Бул иш-жылы багытталган транспорт анын оюктун ичине лизосома кабыкча аркылуу жарым-жартылай өсүшү, белок, денатуралдаштырылган кездешкен алар айлануу жатышат. autophagy Бул стресске жасалма сүт эмүүчүлөрдүн гана сүрөттөлгөн.

    JUNQ жана IPOD

    эукариоттук клетка денатуралдаштырылган белоктордун топтоо менен көп санда күрөшүүгө эмес, стресске, шартында, алар убакыт органеллдер эки түрүнүн бири жөнөтүлүшү мүмкүн - JUNQ жана IPOD (Eng.) орус. .

    JUNQ (English жакындары өзөктүк Сапатты контролдоо бөлүктүн -. Circumnuclear сапатты көзөмөлдөө бөлүктүн протеиндер) ядролук кабыкчасы сыртына менен байланышкан жана ubiquitinated өсүшү, ошондой эле убакытты жоро жана proteasomes тез кыймылдай албайт белокторду камтыйт. Болжолдуу JUNQ милдети refolding жана / же белок бузулушу болуп саналат.

    IPOD (жарык ээрибес протеин Депозиттик -. Place ээрибес белоктордун депозиттер) борбордук Митохондриянын жакын жайгашкан жана amyloid белокторду түзгөн туруктуу бөлүктөн турат. IPOD бул белоктордун топтоо Бирок бул алмаштыр коргоочу аткарат, башкача айтканда, кадимки клетка структуралар менен өз ара алдын алуу мүмкүн.

    Денесиндеги белоктун иш-милдети

    ошондой эле башка биологиялык макро катары (полисахариддер, липиддер жана нуклеин кислоталары), протеиндер, бардык тирүү организмдердин маанилүү компоненттери болуп саналат жана клетканын ишине маанилүү ролду ойношот. Белоктор зат жүргүзүлөт. Алар клеткадагы структуралардын бөлүгү болуп саналат - органеллдер жана cytoskeleton, алар тамак-аш жана арасы заттын пайда гидролиз тартылган клеткалары арасында бир белги катары чыга алышат, клетка сыртындагы космоско чыгарат.

    бир жылдан бери, алардын иш-милдеттерин айыруу аракети шарттуу гана нерсе ылайык белоктордун Classification эле белок бир нече иш-милдеттерди аткара алат. Ушундай маанини бир жакшы изилденген мисал lysyl-ташыгыч синтетаз эмес - ташыгыч, метионин-тонолгон, деп кошумчалайт жок aminoacyl-ташыгыч синтетаз классына, бир энзим, ошондой эле бир нече гендердин чечмелөө жөнгө салат. Көптөгөн белоктор, анткени анын Enzymatic иш-милдет болгон. Ошентип, энзимдер мотор белок миозин жатышат, белок ченемдик белокторду Креатинкиназа, транспорт протеин, натрий-калий adenosinetriphosphatase .Удаалаш.

    Каталитикалык милдети

    денеде белок абдан белгилүү милдети - ар түрдүү химиялык кубулуштардын катализаторлору. Энзимдер - белгилүү бир каталитикалык касиетке ээ болгон белоктор, б.а., ар бир энзим ишине көмөк көрсөтөт, бир же бир нече окшош ашат. Энзимдер татаал молекулалардын (катаболизм) жана синтез (anabolism) ДНК менен РНК синтез, пределдер, копияланышы жана ремонттоо, анын ичинде, жиги кабыл күчөтүүнү. 2013-жылга чейин, ал эми 5000 энзимдерди баяндалган. Enzymatic Катализ тарабынан кабыл тездетүү көп болушу мүмкүн: мисалы, бир энзим orotidine-5'-fosfatdekarboksilazoy тарабынан кылдат ылгоодон жооп, 10 17 эсе тезирээк uncatalyzed (энзим менен мезгил жарым жооп orotic кислотасы энзим жок 78 миллион жыл болот жана 18 миллисекунд менен decarboxylation) жыйынтыктары боюнча агат. кабыл натыйжасында энзим жана өзгөртүү тиркелген молекулалар, субстраттардын чакырды.

    энзимдер, адатта, аминокислоталарды жүздөгөн турат да, субстрат менен болгон өз ара бир аз гана бөлүгүн, ошондой эле аз саны - орточо 3-4 кислота калдыктары көп учурда негизги түзүлүшүндөгү алыс жайгашкан аминокислота - түздөн-түз Катализ тартылган. активдүү борбору деп аталган субстрат камалышы жана Катализ ортомчулук энзим молекуласынын үлүшү.

    кылдат ылгоодон кубулуштардын түрүнө негизделген энзимдердин иерархиялык номенклатура акыркы версия, биохимия, 1992-жылы молекулалык биология эл аралык союзу сунуш кылган. энзим номенклатурасына ылайык, аты-жөнү ар дайым аягын керек -AzA жана кылдат ылгоодон аллергиясы бар жана алардын уланган аттарын түзүлөт. Ар бир энзим бул энзимдердин иерархиянын ордун аныктоо кыйын болгон менен, уникалдуу код туура келет.түрү кылдат ылгоодон жообунан энзимдер 6 топко бөлүнөт:

    • 1: Oxidoreductases күчөтүүнү кычкылдануу-сезимге,
    • CF 2: Transferases, башка бир молекулага бир субстрат химиялык топтордун берүүнү күчөтүүнү
    • CF 3: химиялык байланыштарынын гидролиз күчөтүүнү hydrolases,
    • CF 4: lyases, буюмдардын бири-жылы эки эсе көп байланышты түзүшөт гидролиз жок химиялык байланыштардын үзүлүшү күчөтүүнү,
    • CF 5: isomerases, субстрат молекуласындагы геометриялык же түзүмдүк өзгөртүүлөрдү күчөтүүнү
    • KF 6: тушуна туура улам СПС diphosphate байланыштары же окшош triphosphate гидролиздөө менен уланган ортосундагы химиялык байланыштар пайда күчөтүүнү.

    Структурасы

    арматура, сымал клетка жана органеллдердин бир түрү катары cytoskeleton структуралык белок, жана көптөгөн клетка калыбын өзгөртүүгө тартылган. Көпчүлүк filamentous түзүмдүк белоктор: үчүн актин жана тубулин мономерлердин, алар, мисалы, тоголок, эриме белок, бирок Полимердик кийин алар клетка түзө кармап турууга мүмкүндүк берүүчү, cytoskeleton түзгөн көп катодко түзөт. Коллаген Эластин - тутумдаштыргыч тканын каптап клетка сыртындагы пределдер, негизги компоненттери (мисалы, кемирчек), жана структуралык белок башка бир чач, тырмак, түк жана кээ бир жер кыртышын турат кератин менен байланыштуу.

    Коргоочу өзгөчөлүгү

    Белоктордун коргоо милдеттерин бир нече түрү бар:

    1. Дене коргоо. эпидермис негизи мүйүз калактарын, чач, жүндөрдү, мүйүздүү жана башка туундуларын түзөт тутумдаштыргыч тканын каптап арасы заттын (анын ичинде сөөк, кемирчек, тарамыштар жана теринин терең катмарына (теринин)), кератин, негизин түзүү, бир белок .. - организмдин дене коргоо коллаген кылышат Эреже катары, мындай белоктор структуралык иш менен белок болуп эсептелет. белоктордун бул топтун мисалдары fibrinogen менен тромбин болсо кандын тартылган.
    2. Химиялык коргоо. уулуу бир протеин молекуласынын милдеттүү алардын детоксту менен камсыз кыла алат. Өзгөчө энзимдер уулуу калгыла бир адам боор ойноп Лейден маанилүү ролу же денесиз жогору алындыбы, алардын тез арада чыгаруу өбөлгө бир эригич түрүндө, алардын.
    3. Иммундук коргоо. кан жана башка биологиялык суюктуктарды түзгөн белоктор зыян да, микроорганизмдер менен чабуул организминин коргонуу жооп катышып жатат. Комплемент системасы белоктор жана антителолор (иммунобиологиялык) экинчи топтун белоктор, алар бактерияларды, программалар же чет өлкөлүк белокторду таасирсиз. Антителолор ийкемдүү иммундук системанын бир бөлүгү организм заттарды антигендер окшошпогон тиркелет жана муну менен аларды жок кылуу сайттарга бура таасирсиз болуп саналат. Антителолор клетка сыртындагы космоско бөлүп же плазма клеткалары деп аталган атайын Б-клеткасынын кабыкчасы менен камсыз кылынышы мүмкүн.

    Ченемдик милдети

    клетка ичинде көпчүлүк кандайдыр бир энергия булагы, же клеткалардын курулуш материалы болгон белокторду кызмат кылбаган бир белок молекулалары менен жөнгө салынат. Бул белоктор клетка айлампасынын, чечмелөө, котормо, генин, көмөк башка протеин жана башка көптөгөн жол ишин жөнгө салат. Ченемдик белоктор милдети да Enzymatic иш (мис, белок kinases) акча каражаттарынын эсебинен, же атайын эсебинен башка молекулалар менен милдеттүү түрдө жүзөгө ашырылат. Ошентип, копиялоо жагдайлар, белоктор жандандыргандан же repressor белоктор, алардын ченемдик ырааттуулугу үчүн милдеттүү менен ген буйруйт күчтүү жөнгө салуу мүмкүн. РНК которуунун көлөмү боюнча көптөгөн белок себептерден тышкары менен жөнгө окуу.

    клеткадагы жараяндарын жөнгө салуу абдан маанилүү ролу бир белок Креатинкиназа жана белок phosphatase ойнойт - аларды жаратып коюуга же же кездешүүчү топторду жоюуга тиркөө менен башка белоктор ишин жайлатуучу энзимдерди.

    Максаттуу милдети

    Сигнал белоктор иштеши - белоктордун жөндөмдүүлүгү клеткалары, ткандарын, органдарын жана уюмдардын ортосундагы сигнал заттарды белги катары кызмат кылат. Көп учурда ойготкуч милдети ченемдик көптөгөн клеткадагы ченемдик белоктор да сигналдар өткөрүп жатышат, анткени менен айкалышкан.

    Белги милдеттерин аткарган протеиндер гормондор, cytokines, өсүшү себеп, жана башкалар.

    Гормондор кан аркылуу жүргүзүлөт. Көбү мал гормондор - белоктор пептиддерди болуп саналат. анын кабылдагычы менен милдеттүү гормону жооп клетка кабыл чыгышына белги болуп саналат. Гормондор кан менен клеткалар заттардын, өсүү, көбөйүү жана башка топтолушун жөнгө салат. белоктордун бир мисал кан глюкоза топтоо жөнгө салуучу инсулин болуп саналат.

    клеткалар арасы заттын аркылуу белги белокторду бири-бирин пайдалануу менен өз ара. Бул белоктор, мисалы, cytokines жана өсүү себептерден улам, камтыйт.

    Cytokines - пептид кабар молекулалар. Алар клеткалардын ортосундагы мамиле алардын жашоо менен аныкталат, дем же чектеген өсүшү, бөлүштүрүү жана апоптоздун иш-аракет ыраат- иммундук камсыз тынчсыздана эндокриндик системасын жөнгө салат. cytokines мисалдары денедеги сезгенүү клеткалары арасындагы сигналдары шишик некроз себеп боло алат.

    Запастык (камдык) өзгөчөлүгү

    Бул белоктор энергия булагын жана өсүмдүктөрдүн уруктарынын зат (мис, 7S глобулин жана bigger 11) жана мал oocytes катары сакталат деп аталган камдык белок болуп саналат. дененин башка протеиндер бир катар кезегинде зат жараяндарды жөнгө биологиялык активдүү заттардын алгачкы кадамдары болуп саналат аминокислоталардын бир булагы катары пайдаланылат.

    Кабылдагыч милдети

    Протеин кабылдагычтар өсүшү эки же клетка кабыкчасындагы киргизилиши жайгашкан. кабылдагыч молекуласынын бир бөлүгү көп химиялык сигнал алса, кээ бир учурларда - жеңил механикалык иш-аракеттер (мисалы, тирешүү) жана башка сигналдар. молекуласынын бир бөлүгү сигналдардын таасири астында - белок-кабылдагыч - бул структуралык өзгөрүүлөр болбойт. башка уюлдук компоненттердин сигналдары молекуласынын башка бөлүгүнүн куранды натыйжасында. бир нече белги механизмдери бар. Кээ бир кабылдагычтар бир химиялык аракеттерди күчөтүүнү, башкалары сигналдардын таасири астында болуп ион каналдары ачылган же жабылган, үчүнчү атайын байлап клеткадагы кабарчы молекулалар. Клетка бетинде жайгашкан сигнал молекулага мембранасы сезгич тиштеди бууйт-жылы, ал эми домен берүү белги, - ичинде.

    Motor (мотор) милдети

    мотор протеиндердин классы орган кыймылга, мисалы, булчуң жыйрылышы, анын ичинде Locomotion камсыз кылат (миозин), бир организмдин клетка кыймылы (мис, ак кан клеткалары amoeboid кыймылы), түкчө жана камчы менен активдүү жана клетка ичиндеги транспорт багытталган кыймыл (kinesin, динеин) . Динеин жана kinesins транспорттук молекулалары бир энергия булагы катары ATP гидролиз менен микропробиркалардын бирге жүргүзүлөт. Динеин молекулалар жана centrosome карай клетканын тышкы бөлүктөрүнө берилген органеллдер, kinesins - карама-каршы багытта. Динеин Эукариоттордун түкчө жана камчы кыймылы үчүн да жооптуу. Cytoplasmic миозин Чыгарылган молекулалардын жана microfilaments боюнча органеллдер транспорт тартылган болушу мүмкүн.

    Зат Белоктор

    Көпчүлүк микроорганизмдер жана өсүмдүктөр сыяктуу citrulline 20-стандартты, амино-кислоталарды, ошондой эле кошумча (стандарттык эмес) болгон амино-кислоталарды, синтездей албайт.айлана-чөйрөгө болгон бир амино-кислота бар болсо, ал тургай, микро организмдер клеткаларга амино-кислотадан транспорт аркылуу энергияны сактоо жана алардын Биосинтетикалык төшөдү жана өчүрүү.

    жаныбарлар менен синтезделе алган жок аминокислота, маанилүү деп аталган. мал жок, аспартат тартып, метионин, тирозин жана threonine түзүүдө биринчи кадам катализатор aspartokinase, ошондой эле Биосинтетикалык жолунан Негизги энзимдер.

    Жаныбарлар, негизинен, тамак-аш менен белоктордун амино-кислоталар да пайда болгон. Белоктор бир кислота орто жана proteases аталган энзимдерди колдонуу менен гидролиз, аны жайгаштырып, адатта, бир белок солчуушкуннарындан менен башталат тамак учурунда, ичинде жок кылынат. өздөштүрүлөт натыйжасында кээ бир амино-кислоталар, организмдин белок синтези жана gluconeogenesis калган жүрүшүндө глюкозага динин үчүн пайдаланылуучу же Krebs айлампасынын колдонулат. энергиянын булагы катары белок колдонуу, атап айтканда алгач организмдин өз белоктор, шарттарды орозо үчүн өзгөчө маанилүү, энергия булагы болуп саналат. Аминокислоталар да дененин тамак-аш менен азоттон маанилүү булагы болуп саналат.

    адамзаттык белоктун эмес, керектөө бирдиктүү стандарттары. чоң ичегинин microflora белок стандарттарды даярдоо эске алынган эмес, амино-кислоталарды, синтезделет.

    Изилдөө ыкмалары

    тазаланып препараттар сыяктуу изилдеген белоктордун түзүлүшү жана милдеттери ЭКУАл эми тирүү организмдеги алардын табигый чөйрөдө, жылы Vivo. өз милдеттерин аныктоо үчүн контролдонуучу шарттарда таза протеиндерди изилдөө пайдалуу: белоктордун ар кандай субстраттарды ж.б. изилдөө үчүн салыштырмалуу жакындыктын энзимдердин каталитикалык иш-кинетикалык өзгөчөлүктөрү .. жылы Vivo клеткалардын же бүткүл организмдин алар иштеп, өз иш-аракеттери жөнгө салынат кантип кайда тууралуу кошумча маалыматтарды берет.

    Молекулярдык жана Клеткалык биология

    Молекулярдык жана клетка биологиясы методдору, адатта, клеткадагы белок синтезин жана чектөө изилдөө үчүн колдонулат. Көбүнесе жашыл белокту (ачкан) сыяктуу "кабарчысы" менен байланышкан изилдөө боюнча протеиндерден турган бир chimeric белок клетканын ичинде синтези, негизинде чектөө изилдөө үчүн ыкма колдонулган. бир клетканын ичинде ушундай бир белок жери бир химиялык микроскоп менен көрүүгө болот. Андан тышкары, белоктор өз кезегинде бир Fluorescent жарлык көтөрүп, аларды таануу антителолорду, пайдалануу менен көрсөтүлөт болот. Көп учурда, бир эле учурда, изилденет жана белок аталган протеиндер сыяктуу эндоплазма торчосу эле телегейи тегиз органеллдери менен бирге, Golgi аппараты, лизосомалар жана pozvodyaet тагыраак кылдат белок жергиликтештирүүнү аныктайт деп Пластидалардын.

    Иммуногистохимиялык ыкмалары адатта изилдеген үлгүлөрдү жайгашкан жана белоктун санын салыштырсак, бир түстүү же тъзсъз продуктуну жаратуу үчүн кандай сезимде, күчөтүүнү энзимдер менен коштолду жаткан бир антитело колдонушат. белоктордун жерин аныктоо үчүн сейрек ыкмасы клетка үлүштөр бир сахароза градиент же заты хлор менен ultracentrifugation салмактуулук болуп эсептелет.

    Акыр-аягы, классикалык ыкмаларынын бири - бул immunoelectron микроскопту Электрондук микроскоп колдонулат деп айырма менен immunofluorescence Микроскоп менен негизинен окшош. үлгү электрон Микроскоп үчүн даярдалган жана электрондук-жыш материалдык, адатта, алтынга байланышкан белок, антителолордун менен мамиле кылган.

    сайт-багытталган mutagenesis колдонуп, изилдөөчүлөр клеткада белок, демек, анын мейкиндиктик түзүлүшүн, жайгашкан амино-кислота тизмегин жана анын ишин жөнгө салууну өзгөртө албайт. Бул ыкма менен барак Жүздөгөн колдонуп, ал белок жасалма аминокислоталарды киргизүү да мүмкүн, ошондой эле жаңы өзгөчөлүктөрү менен долбоорлонгон протеиндерди.

    Биохимиялык

    талдоону жүргүзүү ЭКУ белок башка уюлдук компонентинен тазаланышы керек. Бул жараян, адатта, клеткалардын жок кылынышы менен башталат жана деп аталган клетка үзүндүнү алуу. Андан ыкмалары экстрагирлөө жана бул сүзүлгөн ultracentrifugation бөлүүгө болот: а кымындай эригич белоктор бөлчөк мембранасы липиддердин жана белоктордун камтыган камтыган жана клетка органеллдерин жана нуклеиндик кислоталарды камтыган жөнөкөй бөлчөк.

    белоктордун жаан туздоо-чыгуу менен өзүнчө белок аралашмалардын үчүн колдонулат жана белокторду топтоо болуп саналат. Чөкмөлөрдүн талдоо (экстрагирлөө) туруктуу жеке белоктордун наркы Svedberg (S) менен өлчөнөт Чөкмөлөрдүн боюнча бир белок аралашмасын fractionate мүмкүнчүлүк берет. мисалы, молекулалык масса, жооптуу жана улутка таандык сыяктуу касиеттеринин негизинде керектүү белок же белокторду өзүнчө бөлүп, андан кийин колдонулган колонны ар кандай түрлөрү бар. Мындан тышкары, белоктор electrofocussing колдонуп айып боюнча бөлүнүшү мүмкүн.

    белок тазалоо көп, алардын түзүлүшүн, же таасир жок тазалануу үчүн келген тема же туунду белокторду түзүү үчүн уруксат генетикалык инженерия менен, колдонулат жөнөкөйлөтүү. "Этикеткалар" Чакан аминокислота тизмегине өкүлү, мисалы, 6 же андан көп histidine калдыктардан чынжыры, жана белок бир четинен тиркелет. клетка экстракты келгенде, өндүрүлө турган белокту никелден иондорду камтыган ХИМИЯ тилкеге ​​өтүп жатат "тэг", никел жана histidine турмушту эркин lysate башка компоненттери тилкеде аркылуу өтөт, ал эми колонна боюнча калдыктары (Ni-комплекстик колонны). Көптөгөн башка Tags жардам изилдөөчүлөр туугандык колонны менен көп татаал аралашмалардын өзгөчө белокторду аныктоо үчүн иштелип чыккан.

    белок тазалануу даражасы анын молекулалык салмагын жана isoelectric ойду билген болсо, чечкиндүү болот - гел electrophoresis ар кандай түрлөрүнөн пайдалануу - белок бир энзим качан Enzymatic ишин өлчөө. Масс-спектрометрия молекулярдык салмагы жана анын сыныктары массасы боюнча алыскы белок аныктоого мүмкүндүк берет.

    Протеомика

    клетка proteome деп аталган белок комплекси, анын изилдөө - Протеомика геном окшош деген. Протеомика негизги эксперименталдык ыкмалары төмөндөгүлөрдү камтыйт:

    • 2D-electrophoresis, белок компоненттүү аралашмаларга бөлүп берет
    • Массалык-спектрометрия, жогорку ылдамдыкта менен уюштуруу пептиддердин массасынын тарабынан белоктордун аныктоого мүмкүндүк берет
    • Клеткадагы протеиндердин көп сандагы мазмунун бир эле убакта өлчөө жол белок microarrays,
    • ачыткы эки гибрид системасы (Eng.) орус. Кайсы белок белок ара системалуу изилдөө берет.

    Клеткадагы протеиндердин баары биологиялык олуттуу өз ара чогултуу interaktoma чакырды. структуралык геном деп аталган үчүнчү түзүмдөрүнүн мүмкүн болгон бардык түрлөрүн, өкүлү болгон протеиндердин структурасында, системалуу түрдө изилдөө.

    Структурасы божомолдоо жана моделдөө

    ЭЭМ үчүн программалардын жардамы менен мейкиндик структурасын прогноздоо (silico менен) Түзүмү эксперименттер тактала элек белоктордун моделдерин түзүүгө жол берилет. тутунган бир протеин менен амино-кислота тизмегине окшош болгон "шаблон" структуранын негизинде көпчүлүк homology моделдөө деп аталган ийгиликтүү түзүлүшү алдын түрү. жаңы үчүнчү белок түзүлүшү буга чейин алынган менен протеиндердин генетикалык инженерия менен пайда тармагында колдонулган протеиндердин мейкиндиктик түзүлүшүн алдын ала ыкмалары. More татаал эсептөө милдети ушундай молекулярдык бекитүү жана белок белок өз ара алдын ала эле молекулалык-ара, алдын ала болуп саналат.

    Банк менен протеиндердин өз ара өз ара молекулярдык механика колдонуп тутунган болот (Eng.) Орус. Атап айтканда, молекулярдык динамикасына жана Монте-Карло көбүрөөк окшоштуктарды пайда алуу жана эсептөө бөлүштүрүлөт усулдар, (мисалы, Депозит @ үй долбоору).белок чакан α спиралдай доменди кабатталып, мис, белок villin же ийгиликтүү моделдештирилип HIV белоктордун бири silico менен. стандарттык молекулярдык динамикасын бириктирген гибрид ыкмаларды колдонуу менен, өлчөмү механика көрүү пигмент родопсин аттуу электрондук мамлекеттерди изилденген.

    Сиздин Комментарий